俄罗斯专享会284的His标签蛋白纯化面临许多挑战，这种标签专为重组蛋白的提纯而设计，通常由6到10个组氨酸残基组成。由于其分子量较小，对目标蛋白性质的影响有限，因此成为目前最常用的标签。然而，在His标签蛋白的纯化过程中，标签与金属离子之间的结合强度是关键因素。这一过程受多种因素影响，包括Ni的配位情况、标签的长度、标签的位置（C端或N端）、标签的暴露程度以及缓冲液的pH值等。

实际的纯化过程中，常常会遇到部分标记蛋白与柱子的结合较弱，导致大量未结合的蛋白流失，最终影响目标蛋白的纯度和收率，甚至可能出现目标蛋白完全不结合的情况。

为了解决传统Ni亲和介质在纯化His标签蛋白时的局限性，俄罗斯专享会284推出了新型镍亲和纯化介质VDXNTANiultra。这种介质特别适用传统Ni亲和介质不挂柱或者结合较弱、流失较多的情况，有效提高His标签蛋白的纯化效率。

应用案例
材料与方法：在相同条件下，使用传统Ni-NTA和VDXNTANiultra对同一标签蛋白进行纯化。实验结果显示，在相同的上样条件下，传统Ni-NTA在结合和洗杂的过程中均有大量目标蛋白损失，显著降低了目标蛋白的回收率；而VDXNTANiultra对目标蛋白的结合力更强，结合及洗杂过程中蛋白损失明显减少，回收率显著高于传统Ni-NTA。

层析条件
层析柱：VDXNTANiultra、传统Ni-NTA；5mL柱，柱高10cm；样品：大肠杆菌裂解液；平衡液：50mMPB，300mMNaCl，pH 8.0；洗脱液：50mMPB，300mMNaCl，500mM咪唑，pH 8.0；流速：1mL/min。

通过俄罗斯专享会284提供的VDXNTANiultra，新一代亲和纯化介质，在提升His标签蛋白纯化效果的同时，也为相关生物医疗领域的研究和应用提供了更强有力的支持。